1. SISN
  2. Всі випуски
  3. Випуск 15, 2024
  4. Метод розпізнавання характерних вторинних елементів просторової структури білка за LLM його амінокислотної послідовності

Метод розпізнавання характерних вторинних елементів просторової структури білка за LLM його амінокислотної послідовності

SISN.
2024;
Випуск 15
: cc. 460 - 468
https://doi.org/10.23939/sisn2024.15.460
Автори:
  1. Ярослав Теплий
1
Національний університет «Львівська політехніка», кафедра інформаційних систем та мереж

Просторова структура білка визначає його біохімічні властивості, а отже і функцію. Те ж стосується його вторинних елементів, що набувають у трьох-вимірному просторі форми альфа-спіралей, бета-ланцюгів, петель та інших утворень. Автоматичне виявлення таких утворень за відповідними їм послідовностями амінокислот у білку дасть змогу каталогізувати ці фрагменти послідовностей, дослідити та систематизувати їх відповідність просторовим білковим утворенням, що у свою чергу має спростити задачу пошуку комплементарної і функціональної подібності різних білків. З цією метою розроблено та випробувано метод, що базується на коваріаційному, автокореляційному та просторово- спектральному аналізі ембедінгів їх амінокислотних послідовностей.

прогнозування структури білка
модель ESM-2
ембедінги
автокореляційний аналіз
вторинна структура білка
  1. Wang, C., Fan, H., Quan, R., & Yang, Y. (2024). ProtChatGPT: Towards Understanding Proteins with Large Language Models. arXiv preprint arXiv:2402.09649.
  2. Rives, A., Meier, J., Sercu, T., Goyal, S., Lin, Z., Liu, J., ... & Fergus, R. (2021). Biological structure and function emerge from scaling unsupervised learning to 250 million protein sequences. Proceedings of the National Academy of Sciences, 118(15), e2016239118.
  3. Kryshtafovych, A., Schwede, T., Topf, M., Fidelis, K., & Moult, J. (2023). Critical assessment of methods of protein structure prediction (CASP)—Round XV. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 91(12), 1539– 1549.
  4. Heinzinger, M., Elnaggar, A., Wang, Y. et al. Modeling aspects of the language of life through transfer- learning protein sequences. BMC Bioinformatics 20, 723 (2019). https://doi.org/10.1186/s12859-019-3220-8.
  5. Ali, S., & Patterson, M., “Spike2Vec: An efficient and scalable embedding approach for COVID-19 spike sequences”, IEEE International Conference on Big Data, 2021.
  6. H. M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T.N. Bhat, H. Weissig, I.N. Shindyalov, P.E. Bourne, The Protein Data Bank (2000) Nucleic Acids Research 28: 235–242 https://doi.org/10.1093/nar/28.1.235.
  7. Ali,  S.,  Chourasia,  P.,  & Patterson,  M.  (2023).  When  Protein  Structure  Embedding  Meets  Large Language Models. Genes, 15(1), 25.
  8. Jumper, J., Evans, R., Pritzel, A., Green, T., Figurnov, M., Ronneberger, O., ... & Hassabis, D. (2021). Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature, 596(7873), 583–589.
  9. Di Tommaso, P., Moretti, S., Xenarios, I., Orobitg, M., Montanyola, A., Chang, J. M., ... & Notredame, C. (2011). T-Coffee: a web server for the multiple sequence alignment of protein and RNA sequences using structural information and homology extension. Nucleic acids research, 39(suppl_2), W13-W17.
  10. Vehlow, C., Stehr, H., Winkelmann, M., Duarte, J. M., Petzold, L., Dinse, J., & Lappe, M. (2011). CMView: interactive contact map visualization and analysis. Bioinformatics, 27(11), 1573–1574.
  11. The PyMOL Molecular Graphics System, Version 2.5 Schrödinger, LLC.